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武汉病毒所揭示杆状病毒O-糖基化蛋白GP41调控病毒粒子装配的机制
文章来源:    发布时间:2018-04-17    【字号:

412日,国际学术期刊Journal of Virology在线发表了病毒学国家重点实验室王华林团队的最新研究成果,论文题为The functional oligomeric state of tegument protein GP41 is essential for baculovirus BV and ODV assembly(杆状病毒皮层蛋白GP41的寡聚化对于BV/ODV的装配是必需的)。

 

杆状病毒是一类特异性感染昆虫的大DNA病毒,在其感染周期中形成两种不同类型的子代病毒粒子,出芽型病毒粒子BV和包埋型病毒粒子ODV。病毒感染细胞后在细胞核中复制和装配形成核衣壳,一部分核衣壳经过核膜运输至细胞膜出芽形成BV,另一部分核衣壳留在细胞核内装配成ODV,但BVODV的装配机制目前尚不清晰。

 

O-糖基化修饰是生物界普遍存在的一种蛋白修饰,细胞中的O-糖基化蛋白通常具有重要作用,主要参与调控受体结合,蛋白转运,信号转导,核孔复合物形成以及细胞骨架形成等过程。而病毒O-糖基化蛋白的功能现在仍不明确。GP41是杆状病毒中目前发现的唯一一个O-糖基化蛋白,研究表明其含有丰富的O-糖基化修饰,主要定位于ODV的囊膜和核衣壳之间的皮层结构。前期研究表明GP41参与杆状病毒核衣壳的出核运输因而对BV形成非常重要,同时GP41 ODV的主要成分之一,但其是否参与ODV形成并不清楚。科研人员通过基因敲除的方法首次阐释了O-糖基化病毒蛋白GP41在杆状病毒增殖过程中的作用。研究发现GP41参与BV核衣壳的出核运输,同时对核衣壳和微囊泡相互作用形成ODV具有重要作用,缺失gp41基因导致BVODV都不能形成。同时,GP41在感染过程中形成寡聚体,其中三聚体被特异性包装到子代病毒粒子BVODV中,推测三聚体是GP41的功能形式。进一步发现,二硫键和亮氨酸拉链是GP41形成寡聚体的关键结构位点(图1)。该研究为深入解析杆状病毒O-糖基化蛋白GP41在病毒感染中的作用和病毒的装配机制提供了重要依据(图2)。

 

论文第一作者为博士生李忆梦。通讯作者为王华林研究员,王曼丽副研究员。该研究得到了中国科学院战略性先导科技专项 (XDB11030400)、国家自然科学基金创新群体项目(31621061)等的资助。

 

 

 

 

GP41的寡聚体形成机制

  

 

 

GP41在杆状病毒感染周期中的作用机制

 

 

  文章链接:http://jvi.asm.org/content/early/2018/04/05/JVI.02083-17.full.pdf+html